bat365官网登录入口生物物理学系主任尹长城教授近日在《Trends in Cell Biology》（Available online 10 March 2008，影响因子为12.429）发表专题综述文章，题目为《Ryanodine receptor arrays: not just a pretty pattern?》。该刊为世界著名出版公司Elsevier Inc下属的《Cell》出版集团出版的介绍细胞生物学研究最新进展的权威期刊。本文概括介绍了有关Ryanodine受体/Ca 2+释放通道“阵列”的结构与功能方面的研究进展。     Ryanodine 受体（RyR）是细胞Ca 2+信号转导的一个关键蛋白质分子，在骨骼肌和心肌的兴奋-收缩耦联中起核心作用。应用电子显微镜对RyR在细胞原位分布的研究表明，RyR在肌质网膜上排列成规则的、类似于国际象棋棋盘式的有序二维阵列，正方形的RyR分子以角对角的方式排列。这种特殊的排列方式构成了Ca2+信号转导和肌肉兴奋-收缩耦联的基本结构和功能单位—Ca2+释放单位（calcium release unit, CRU）。长期以来，RyR这种排列的结构基础及生理学意义不明。     尹长城教授实验室成功地获得了RyR二维有序阵列，通过改变实验条件，获得了两种RyR二维有序阵列：一种是角对角排列方式，另外一种是边对边排列方式。该实验室应用电子显微镜和图像处理技术对这些阵列进行了研究。结果表明，在角对角排列方式中，RyR分子与在细胞原位的排列方式相同。在这种排列方式中，RyR分子通过一个结构域直接接触。而在边对边排列方式中，尽管RyR分子的排列比角对角排列方式紧密，但RyR分子之间却没有接触。这些发现提示RyR分子在细胞原位排列方式中存在直接的相互作用，尹长城教授将其命名为“物理耦联”(physical coupling), 并提出这种RyR分子间的物理耦联可导致RyR分子间通过别构效应互相通讯的全新概念，为细胞Ca 2+信号转导的机制提供了新的视角，指出了新的研究方向。     国际主流学术期刊的综述文章通常都是邀请该研究领域颇具影响的著名学者撰写。尹长城教授长期从事Ca 2+信号转导结构生物学研究，近年来在《Nature Cell Biology》、《Journal of Molecular Biology》，《Journal of Structural Biology》等国际权威学术刊物上发表一系列研究成果。本次在《Trends in Cell Biology》发表特邀专题综述，显示尹长城教授在Ca2+信号转导结构生物学研究领域的深入进展得到国际同行关注和肯定。尹长城教授的研究得到北京大学”985”工程项目、教育部“跨世纪优秀人才”项目、国家自然科学基金及“973”计划等科学基金的资助。                                                                                         bat365官网登录入口  科研办公室